Selenocisteína (Se-Cys) es un aminoácido que está presente en varias enzimas (por ejemplo, glutatión peroxidasa , tetrayodotironina 'deiodinasas 5 , tiorredoxina reductasas , formato deshidrogenasas , reductasas glicina , y algunos hidrogenasas ).
Estructura
Selenocisteína tiene una estructura similar a la de la cisteína , pero con un átomo de selenio tomando el lugar de los habituales de azufre , formando un selenol grupo. Las proteínas que contienen uno o más residuos de selenocisteína se llaman selenoproteínas .
Selenocisteína tiene tanto un pKa más bajo y un potencial de reducción mayor que la cisteína. Estas propiedades lo hacen muy adecuado en las proteínas que intervienen en la actividad anti-oxidante.
A diferencia de otros aminoácidos presentes en biológicos proteínas , selenocisteína no está codificado para directamente en el código genético .
En cambio, se codifica de una manera especial por una UGA codón , que normalmente es un codón de parada. Cuando las células se cultivan en la falta de selenio, la traducción de seleno proteínas termina en el codón UGA, resultando en una, no funcionales enzima truncada. El codón UGA se hace para codificar selenocisteína por la presencia de un elemento SECIS (selenocisteína secuencia de inserción) en el ARNm .
El elemento SECIS
Se define por secuencias de nucleótidos característica y estructura de los patrones de apareamiento de bases de la secundaria. En las bacterias , el elemento SECIS se encuentra inmediatamente después del codón UGA dentro del marco de lectura para el selenoproteina .En archeas y eucariotas , el elemento SECIS se encuentra en la región 3 'no traducida (3'UTR) del ARNm, y puede dirigir varios codones UGA para codificar los residuos de selenocisteína.
Su alta reactividad sería incurrir en un daño a las células. En su lugar, guardar las células de selenio en el seleniuro de forma menos reactivo (H 2 S).
la síntesis se produce en un selenocisteína especializados ARNt , que también funciona para incorporarlo a polipéptidos nacientes.
La estructura primaria y secundaria de selenocisteína ARNt, el ARNt (Sec), difieren de las de los tRNAs estándar en varios aspectos, sobre todo en tener un niño de 8-base (bacterias) o 10-base (eucariotas) aceptor madre par, una región variable de largo brazo, y sustituciones en varias posiciones conservadas de base-así. El ARNt selenocisteína se carga inicialmente con serina por ARNt ligasa seril, pero el resultado de Ser-tRNA (Sec) no se utiliza para la traducción porque no es reconocido por el factor de traducción normal (EF-Tu en las bacterias, eEF1A en eucariotas). Por el contrario, el límite seril residuos-tRNA se convierte en un selenocisteína de residuos por el piridoxal fosfato que contienen la enzima sintasa selenocisteína.
Por último, el resultado Sec-tRNA (Sec) está específicamente asociado a un factor de elongación de translación alternativa (SelB o mSelB (también conocido como eEFSec)), que proporciona de forma selectiva a los ribosomas para la traducción de ARNm selenoproteínas. La especificidad de este mecanismo de entrega se produce por la presencia de una proteína de dominio adicional (en SelB bacteriana) o una subunidad adicional (SBP2 para mSelB eucariotas / eEFSec) que se unen a las correspondientes estructuras secundarias del ARN que forman los elementos SECIS en mRNAs selenoproteina .
